靜電相互作用在酶催化、蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用、蛋白質(zhì)-DNA/RNA相互作用和H+的轉(zhuǎn)移等生物反應(yīng)過程中起到重要作用，但絕大多數(shù)蛋白質(zhì)都是在細(xì)胞中執(zhí)行其功能，復(fù)雜細(xì)胞環(huán)境可以動蛋白質(zhì)的靜電相互作用。

　　近日，中國科學(xué)院青島生物能源與過程研究所蛋白質(zhì)設(shè)計研究組研究員姚禮山團(tuán)隊在細(xì)胞內(nèi)原位定量測量蛋白質(zhì)靜電相互作用研究中取得進(jìn)展，應(yīng)用核磁共振技術(shù)和雙突變循環(huán)(double? mutational cycle，DMC)方法，測量了細(xì)胞內(nèi)IgG結(jié)合蛋白質(zhì)GB3中的8對電荷相互作用，并與在胞外條件測量的結(jié)果進(jìn)行比較。研究表明，蛋白質(zhì)GB3中5對電荷的靜電相互作用沒有明顯變化，另外3對電荷的靜電相互作用減弱了70%以上。進(jìn)一步研究表明，細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用強(qiáng)弱與蛋白質(zhì)折疊轉(zhuǎn)移自由能有關(guān)，折疊態(tài)和解折疊態(tài)的轉(zhuǎn)移自由能都影響細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)靜電相互作用，盡管后者通常比前者的影響更大。研究結(jié)果凸顯了在細(xì)胞內(nèi)直接研究蛋白質(zhì)相互作用和蛋白質(zhì)功能的重要性。

　　相關(guān)成果發(fā)表在Journal of the American Chemical Society上。研究得到國家重點(diǎn)研發(fā)計劃、國家自然科學(xué)基金、山東省人才項目、中科院青促會項目和山東能源研究院科研創(chuàng)新基金等項目支持。

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在胞外條件和細(xì)胞內(nèi)測量的GB3電荷對之間靜電相互作用的相關(guān)性

來源：中科院